Ключова разлика - Kd срещу Km
Kd и Km са равновесни константи. Ключовата разлика между Kd и Km е, че Kd е термодинамична константа, докато Km не е термодинамична константа.
Kd се отнася до дисоциационната константа, докато Km е константата на Михаелис. И двете константи са много важни при количествения анализ на ензимните реакции.
СЪДЪРЖАНИЕ
1. Общ преглед и ключова разлика
2. Какво е Kd
3. Какво е Km
4. Сравнение едно до друго - Kd срещу Km в таблична форма
5. Обобщение
Какво е Kd?
Kd е константа на дисоциация. Известна е също като константа на равновесна дисоциация поради използването й в равновесни системи. Константата на дисоциация е константата на равновесие на реакциите, при която голямо съединение се превръща обратимо в малки компоненти. Процесът на това преобразуване е известен още като дисоциация. Йонна молекула винаги се дисоциира в своите йони. Тогава константата на дисоциация или Kd е величина, изразяваща степента, до която определено вещество в разтвора се дисоциира на йони. По този начин това е равно на произведението на концентрациите на съответните йони, разделено на концентрацията на недисоциираната молекула.
AB ↔ A + B
В горната обща реакция, дисоциационната константа, Kd може да бъде дадена както по-долу.
Kd = [A] [B] / [AB].
Освен това, ако има стехиометрична връзка, трябва да се включат стехиометричните коефициенти в уравнението.
xAB ↔ aA + bB
Уравнението на дисоциационната константа, Kd за горната реакция е както следва:
Kd = [A] a [B] b / [AB] x
По-конкретно, при биохимични приложения Kd помага да се определи количеството продукти, получени чрез химична реакция в присъствието на ензим. Kd на ензимна реакция изразява афинитета към лиганд-рецептор. С други думи, той посочва способността на субстрата да напуска рецептора на ензим. От друга страна, той описва колко силно субстратът се свързва с ензима.
Какво е км?
Km е константата на Michaelis. За разлика от Kd, Km е кинетична константа. Основното му приложение е в ензимната кинетика, тоест за определяне на афинитета на субстрата да се свързва с ензим. Константата се изразява чрез свързване на концентрацията на субстрата със скоростта на реакцията в присъствието на ензим. Съответно константата на Michaelis или Km е концентрацията на субстрата, когато скоростта на реакцията достигне половината от максималната си скорост.
Фигура 1: Връзката между скоростта на реакцията и концентрацията на субстрата при ензимна реакция.
По време на реакция между ензим (E) и субстрат (S), образуването на продукти (P) е както следва:
E + S ↔ ES комплекс ↔ E + P
Ако равновесните константи на горната реакция са както следва, можете да извлечете Km от тези константи.
Km = K -1 + K +2 / K +1
Определяне на км според концепцията на Майкъл
Михаелис развива връзка, като използва концентрацията на субстрата, [S] и максималната скорост на реакцията, Vmax. Връзката между концентрацията на субстрата и Km на ензимната реакция е следната:
v = Vmax [S] / Km + [S]
v е скоростта по всяко време, докато [S] е концентрацията на субстрата в определен момент, а Vmax е максималната скорост на реакцията. Km е константата на Michaelis за ензима в реакцията. Стойността на константата на Michaelis зависи от ензима. Следователно, малка стойност на Km показва, че ензимът се насища с малко количество субстрат. Тогава Vmax се получава при ниска концентрация на субстрата. За разлика от това, високата стойност на Km показва, че ензимът изисква голямо количество субстрат, за да се насити.
Каква е разликата между Kd и Km?
Различна статия Средна преди таблица
Kd срещу км |
|
| Kd е дисоциационната константа. | Km е константата на Michaelis. |
| Природата | |
| Kd е термодинамична константа. | Km е кинетична константа. |
| Подробности | |
| Kd представлява афинитета на субстрат към ензим. | Km представлява връзката между концентрацията на субстрата и скоростта на реакцията. |
Резюме - Kd срещу Km
Kd и Km са равновесни константи, които описват свойствата на ензимните реакции. Ключовата разлика между Kd и Km е, че Kd е термодинамична константа, докато Km не е термодинамична константа.
