Ключова разлика - трипсин срещу химотрипсин
Храносмилането на протеини е много важен процес в цялостната процедура на храносмилане в живите организми. Сложните протеини се усвояват в мономерите на аминокиселините и се абсорбират през тънките черва. Протеините са от съществено значение, тъй като те изпълняват важна функционална и структурна роля в организма. Разграждането на протеини се осъществява чрез ензими за смилане на протеини, които включват трипсин, химотрипсин, пептидази и протеази. Трипсинът е ензим за смилане на протеини, който разцепва пептидната връзка при основните аминокиселини, които включват лизин и аргинин. Химотрипсинът също е ензим за смилане на протеини, който разцепва пептидната връзка с ароматни аминокиселини като фенилаланин, триптофан и тирозин. Ключовата разлика между трипсин и химотрипсин е позицията на аминокиселината, в която се разцепва в протеина. Трипсинът се разцепва в основни аминокиселинни позиции, докато химотрипсинът се разцепва в ароматни аминокиселинни позиции.
СЪДЪРЖАНИЕ
1. Общ преглед и ключова разлика
2. Какво е трипсин
3. Какво е химотрипсин
4. Прилики между трипсин и химотрипсин
5. Равно до сравнение - трипсин срещу химотрипсин в таблична форма
6. Резюме
Какво представлява трипсинът?
Трипсинът е 23,3 kDa протеин, който принадлежи към семейството на серинови протеази и неговите основни субстрати са основни аминокиселини. Тези основни аминокиселини включват аргинин и лизин. Трипсинът е открит през 1876 г. от Куне. Трипсинът е глобуларен протеин и съществува в неактивната си форма, която е трипсиноген - зимоген. Механизмът на действие на трипсина се основава на активността на серин протеазата.
Трипсинът се разцепва в С крайния край на основните аминокиселини. Това е реакция на хидролиза и протича при рН - 8,0 в тънките черва. Активирането на трипсиногена става чрез отстраняване на крайния хексапептид и той произвежда активната форма; трипсин. Активният трипсин е два основни вида; α - трипсин и β-трипсин. Те се различават по своята термична стабилност и структура. Активното място на трипсина съдържа хистидин (H63), аспарагинова киселина (D107) и серин (S200).
Фигура 01: Трипсин
Ензимното действие на трипсина се инхибира от DFP, апротинин, Ag +, бензамидин и EDTA. Приложенията на трипсин включват дисоциация на тъканите, трипсинизация в животинска клетъчна култура, триптично картографиране, in vitro изследвания на протеини, пръстови отпечатъци и приложения на тъканни култури.
Какво представлява химотрипсин?
Химотрипсинът има молекулно тегло 25,6 kDa и принадлежи към семейството на сериновите протеази и е ендопептидаза. Химотрипсинът съществува в неактивната си форма, която е химотрипсиноген. Химотрипсинът е открит през 1900-те години. Химотрипсинът хидролизира пептидните връзки в ароматните аминокиселини. Тези ароматни субстрати включват тирозин, фенилаланин и триптофан. Субстратите на този ензим са основно в L-изомерите и лесно въздействат върху амидите и естерите на аминокиселините. Оптималното рН, при което действа химотрипсинът, е 7,8 - 8,0. Има две основни форми на химотрипсин като химотрипсин А и химотрипсин В и те се различават леко по структурни и протеолитични характеристики. Активното място на химотрипсина съдържа каталитична триада и се състои от хистидин (H57), аспарагинова киселина (D102) и серин (S195).
Фигура 02: Химотрипсин
Активаторите на химотрипсина са цетилтриметиламониев бромид, додецилтриметиламониев бромид, хексадецилтриметиламониев бромид и тетрабутиламониев бромид. Инхибиторите на химотрипсина са пептидил алдехиди, борни киселини и кумаринови производни. Химотрипсинът се използва в търговската мрежа при пептиден синтез, пептидно картографиране и пептидно отпечатване.
Какви са приликите между трипсин и химотрипсин?
- И двата ензима са серинови протеази.
- И двата ензима разцепват пептидни връзки.
- И двата ензима действат в тънките черва.
- И двата ензима съществуват в неактивната му форма като зимогени.
- И двата ензима са съставени от каталитична триада, съдържаща хистидин, аспарагинова киселина и серин в активното си място.
- И двата ензима първоначално са открити и извлечени от говеда.
- Понастоящем производството на двата ензима се извършва чрез техники на рекомбинантна ДНК.
- И двата ензима действат на оптимално основно pH.
- И двата ензима се използват in vitro в различни индустрии.
Каква е разликата между трипсин и химотрипсин?
Различна статия Средна преди таблица
Трипсин срещу химотрипсин |
|
| Трипсинът е ензим за смилане на протеини, който ще разцепи пептидната връзка при основните аминокиселини като лизин и аргинин. | Химотрипсинът, който също е ензим за смилане на протеини, разцепва пептидната връзка с ароматни аминокиселини като фенилаланин, триптофан и тирозин. |
| Молекулно тегло | |
| Молекулното тегло на трипсина е 23,3 k Da. | Молекулното тегло на химотрипсина е 25,6 k Da. |
| Подложки | |
| Сложните протеини се усвояват в мономерите на аминокиселините и се абсорбират през тънките черва. | Ароматните аминокиселинни субстрати като тирозин, триптофан и фенилаланин действат върху химотрипсина. |
| Зимогенна форма на ензима | |
| Трипсиногенът е неактивната форма на трипсин. | Химотрипсиногенът е неактивната форма на химотрипсин. |
| Активатори | |
| Лантанидите са активатори на трипсин. | Цетилтриметиламониевият бромид, додецилтриметиламониевият бромид, хексадецилтриметиламониевият бромид и тетрабутиламониевият бромид са активатори на химотрипсина. |
|
Инхибитори |
|
| DFP, апротинин, Ag +, бензамидин и EDTA са инхибитори на трипсина. | Пептидил алдехидите, борните киселини и кумариновите производни са инхибитори на химотрипсина. |
Резюме - Трипсин срещу химотрипсин
Пептидазите или протеолитичните ензими разцепват протеините чрез хидролизата на пептидната връзка. Трипсинът разцепва пептидната връзка при основни аминокиселини, докато химотрипсинът разцепва пептидната връзка при ароматни аминокиселинни остатъци. И двата ензима са серинови пептидази и действат в тънките черва в основна pH среда. Понастоящем много изследвания участват в производството на трипсин и химотрипсин, използвайки технология на рекомбинантна ДНК, като се използват различни бактериални и гъбични видове, тъй като тези ензими притежават висока индустриална стойност. Това е разликата между трипсин и химотрипсин.
Изтеглете PDF версията на трипсин срещу химотрипсин
Можете да изтеглите PDF версия на тази статия и да я използвате за офлайн цели според бележката към цитата. Моля, изтеглете PDF версия тук Разлика между трипсин и химотрипсин
