Ключова разлика - ензим срещу коензим
Химичните реакции превръщат един или повече субстрати в продукти. Тези реакции се катализират от специални протеини, наречени ензими. Ензимите действат като катализатор за повечето реакции, без да се консумират. Ензимите са направени от аминокиселини и имат уникални аминокиселинни последователности, съставени от 20 различни аминокиселини. Ензимите се поддържат от малки непротеинови органични молекули, наречени кофактори. Коензимите са един вид кофактори, които помагат на ензимите да осъществят катализа. Ключовата разлика между ензима и коензима е, че ензимът е протеин, който катализира биохимичните реакции, докато коензимът е непротеинова органична молекула, която помага на ензимите да активират и катализират химичните реакции. Ензимите са макромолекули, докато коензимите са малки молекули.
СЪДЪРЖАНИЕ
1. Общ преглед и ключова разлика
2. Какво е ензим
3. Какво е коензим
4. Сравнение едно до друго - Ензим срещу коензим
5. Обобщение
Какво е ензим?
Ензимите са биологични катализатори на живите клетки. Те са протеини, съставени от стотици до милиони аминокиселини, свързани заедно като перли на низ. Всеки ензим има уникална аминокиселинна последователност и тя се определя от специфичен ген. Ензимите ускоряват почти всички биохимични реакции в живите организми. Ензимите влияят само върху скоростта на реакцията и тяхното присъствие е от съществено значение за започване на химичното преобразуване, тъй като енергията на активиране на реакцията се понижава от ензимите. Ензимите променят скоростта на реакцията, без да се консумират или без да променят химическата структура. Същият ензим може да катализира превръщането на все повече субстрати в продукти, като показва способността да катализира същата реакция отново и отново.
Ензимите са силно специфични. Определен ензим се свързва със специфичен субстрат и катализира специфична реакция. Специфичността на ензима се дължи на формата на ензима. Всеки ензим има активно място със специфична форма и функционални групи за специфично свързване. Само конкретният субстрат ще съответства на формата на активното място и ще се свързва с него. Специфичността на свързването на ензимния субстрат може да се обясни с две хипотези, наречени заключване и ключова хипотеза и индуцирана хипотеза за пригодност. Хипотезата на ключалката и ключа показва, че съвпадението между ензима и субстрата е специфично подобно на ключалката и ключа. Хипотезата за индуцирано прилягане казва, че формата на активното място може да се промени, за да се побере формата на конкретния субстрат, подобно на ръкавиците, прилепващи към ръката на човек.
Ензимните реакции се влияят от няколко фактора като pH, температура и др. Всеки ензим има оптимална стойност на температурата и стойност на pH, за да работи ефективно. Ензимите също взаимодействат с непротеинови кофактори като протезни групи, коензими, активатори и др., За да катализират биохимичните реакции. Ензимите могат да бъдат унищожени при висока температура или чрез висока киселинност или алкалност, тъй като те са протеини.
Фигура 01: Индуциран модел на приспособяване на ензимната активност.
Какво е коензим?
Химичните реакции се подпомагат от непротеинови молекули, наречени кофактори. Кофакторите помагат на ензимите да катализират химичните реакции. Съществуват различни видове кофактори и коензимите са един вид сред тях. Коензимът е органична молекула, която се комбинира с ензимен субстратен комплекс и подпомага процеса на катализа на реакцията. Те са известни още като помощни молекули. Те са съставени от витамини или са получени от витамини. Следователно диетите трябва да съдържат витамини, които осигуряват основни коензими за биохимичните реакции.
Коензимите могат да се свързват с активното място на ензима. Те се свързват свободно с ензима и подпомагат химичната реакция, като осигуряват функционални групи, необходими за реакцията, или като променят структурната конформация на ензима. Следователно свързването на субстрата става лесно и реакцията се насочва към продуктите. Някои коензими действат като вторични субстрати и се променят химически в края на реакцията, за разлика от ензимите.
Коензимите не могат да катализират химична реакция без ензим. Те помагат на ензимите да станат активни и да изпълняват функциите си. След като коензимът се свърже с апоензима, ензимът се превръща в активна форма на ензима, наречен холоензим, и инициира реакцията.
Примери за коензими са аденозин трифосфат (ATP), никотинамид аденин динуклеотид (NAD), флавин аденин динуклеотид (FAD), коензим А, витамини В1, В2 и В6 и др.
Фигура 02: Кофакторно свързване с апоензим
Каква е разликата между ензим и коензим?
Различна статия Средна преди таблица
Ензим срещу коензим |
|
| Ензимите са биологични катализатори, които ускоряват химичните реакции. | Коензимите са органични молекули, които помагат на ензимите да катализират химичните реакции. |
| Молекулярен тип | |
| Всички ензими са протеини. | Коензимите не са протеини. |
| Промяна поради реакции | |
| Ензимите не се променят поради химическата реакция. | Коензимите се променят химически в резултат на реакцията. |
| Специфичност | |
| Ензимите са специфични. | Коензимите не са специфични. |
| Размер | |
| Ензимите са по-големи молекули. | Коензимите са по-малки молекули. |
| Примери | |
| Амилазата, протеиназата и киназата са примери за ензими. | NAD, ATP, коензим А и FAD са примери за коензими. |
Резюме - Ензим срещу коензим
Ензимите катализират химичните реакции. Коензимите помагат на ензимите да катализират реакцията, като активират ензимите и осигуряват функционални групи. Ензимите са протеини, съставени от аминокиселини. Коензимите не са протеини. Те се получават главно от витамини. Това е разликата между ензимите и коензимите.
