Разлика между Alpha Helix и Beta плисиран лист

2024 Автор: Mildred Bawerman | [email protected]. Последно модифициран: 2023-12-16 08:37

Ключова разлика - Alpha Helix срещу бета плисиран лист

Алфа спиралите и бета плисираните листове са двете най-често срещани вторични структури в полипептидната верига. Тези два структурни компонента са първите основни стъпки в процеса на сгъване на полипептидна верига. Ключовата разлика между Alpha Helix и Beta плисиран лист е в тяхната структура; те имат две различни форми, за да вършат определена работа.

Какво е Alpha Helix?

Алфа спиралата е дясна намотка от аминокиселинни остатъци на полипептидна верига. Обхватът на аминокиселинните остатъци може да варира от 4 до 40 остатъка. Водородните връзки, образувани между кислорода на C = O групата в горната намотка и водорода на NH групата на долната намотка, спомагат за задържането на намотката. Водородна връзка се образува на всеки четири аминокиселинни остатъка във веригата по горепосочения начин. Този еднороден модел му дава определени характеристики като дебелината на намотката и диктува дължината на всеки пълен завой по оста на спиралата. Стабилността на структурата на алфа спиралата зависи от няколко фактора.

O атоми в червено, N атоми в синьо и водородни връзки като зелени пунктирани линии

Какво е бета плисиран лист?

Бета нагънат лист, известен също като бета лист, се счита за втората форма на вторична структура в протеините. Той съдържа бета вериги, които са свързани странично с минимум две или три основни водородни връзки, за да образуват усукан, плисиран лист, както е показано на снимката. Бета веригата е участък от полипептидна верига; дължината му обикновено е равна на 3 до 10 аминокиселини, включително гръбнака в разширено потвърждение.

4-верижен антипаралелен β листен фрагмент от кристална структура на ензима каталаза.

а) показване на антипаралелните водородни връзки (пунктирани) между пептидни NH и CO групи на съседни вериги. Стрелките показват посоката на веригата, а контурите на електронната плътност очертават не-Н атомите. О атомите са червени топки, N атомите са сини и Н атомите са пропуснати за простота; странични вериги са показани само на първата странична верига С атом (зелен)

б) от край на оглед на централните две бета нишки

В бета плисирани листове полипептидните вериги вървят една до друга. Той получава името „плисиран лист“поради вълнообразния външен вид на конструкцията. Те са свързани помежду си чрез водородни връзки. Тази структура позволява да се образуват повече водородни връзки чрез разтягане на полипептидната верига.

Каква е разликата между Alpha Helix и Beta плисиран лист?

Структура на алфа спирала и бета плисиран лист

Алфа спирала:

В тази структура полипептидният скелет е здраво обвързан около въображаема ос като спирална структура. Известно е също като хеликоидно подреждане на пептидната верига.

Образуването на структура на алфа спирала се случва, когато полипептидните вериги са усукани в спирала. Това дава възможност на всички аминокиселини във веригата да образуват водородни връзки (връзка между молекула кислород и молекула водород) помежду си. Водородните връзки позволяват на спиралата да държи спиралната форма и дава плътна намотка. Тази спирална форма прави алфа спиралата много силна.

Водородните връзки са обозначени с жълтите точки.

Бета плисиран лист:

Когато два или повече фрагмента от полипептидна (и) верига (и) се припокриват една с друга, образувайки редица водородни връзки помежду си, могат да бъдат намерени следните структури. Това може да се случи по два начина; паралелно подреждане и антипаралелно подреждане.

Примери за структурата:

Алфа спирала: Ноктите на ръцете и краката могат да бъдат взети като пример за структура на алфа спирала.

Бета плисиран лист: Структурата на перата е подобна на структурата на бета плисиран лист.

Характеристики на структурата:

Алфа спирала: В структурата на алфа спирала има 3,6 аминокиселини на ход на спиралата. Всички пептидни връзки са транс и равнинни, а NH групите в пептидните връзки сочат в същата посока, която е приблизително успоредна на оста на спиралата. C = O групите на всички пептидни връзки сочат в обратна посока и те са успоредни на оста на спиралата. С = О групата на всяка пептидна връзка е свързана с NH групата на пептидната връзка, образувайки водородна връзка. Всички R-групи са насочени навън от спиралата.

Бета плисиран лист: Всяка пептидна връзка в бета плисирания лист е плоска и има трансконформация. C = O и NH групите на пептидни връзки от съседни вериги са в една и съща равнина и сочат една към друга, образувайки водородна връзка между тях. Всички R-групи във всяка верига могат алтернативно да се появят над и под равнината на листа.

Определения:

Вторична структура: Това е формата на сгъваем протеин, дължащ се на водородно свързване между неговия скелет амид и карбонилни групи.